Purification et analyses des biomolécules
- Cours (CM) -
- Cours intégrés (CI) -
- Travaux dirigés (TD) -
- Travaux pratiques (TP) -
- Travail étudiant (TE) -
Langue de l'enseignement : Français
Description du contenu de l'enseignement
La formation théorique est dispensée en 12 heures de cours magistraux sur la structure des protéines, les techniques de lyses, les méthodes de dosages de protéines, les méthodes de purification de biomolécules, l’électrophorèse, les techniques d’analyses structurales, la cinétique enzymatique, ainsi que sur la PCR.
Au cours des 30 heures de travaux pratiques, les étudiants purifient deux enzymes (une native et une recombinante) par précipitation fractionnée et par colonne d’affinité. Après purification, des analyses (dosage de protéines, gel SDS, et cinétique) sont réalisées. Une seconde expérience consiste à se servir de la PCR pour relier des génotypes et phénotypes.
Au cours des 30 heures de travaux pratiques, les étudiants purifient deux enzymes (une native et une recombinante) par précipitation fractionnée et par colonne d’affinité. Après purification, des analyses (dosage de protéines, gel SDS, et cinétique) sont réalisées. Une seconde expérience consiste à se servir de la PCR pour relier des génotypes et phénotypes.
Compétences à acquérir
- Initiation aux techniques fondamentales de purification de biomolécules (tests d’activité, précipitations, dialyses, chromatographies etc…).
- Initiation aux techniques de PCR.
- Rédaction d’un rapport, et présentation orale des résultats.
Pré-requis obligatoires
-Connaissances de bases en biochimie des protéines
Contact
Responsable
Philippe Chaignon
Frederic Bolze
Guy Houlne